【胰蛋白酶】胰蛋白酶原刚合成时，这种酶多了一个六肽，【胰蛋白酶】所以它的活性中心基团不能形成活性中心，酶原是无活性的。

当其进入小肠时，在Ca2+的存在下，【胰蛋白酶】赖氨酸和异亮氨酸之间的肽键在小肠粘膜分泌的肠激酶作用下水解断裂，失去一个六肽，使构象发生一定程度的改变，成为活性胰蛋白酶。

此时肽链中的组氨酸(40)、【胰蛋白酶】天冬氨酸(84)、丝氨酸(177)和色氨酸(193)在空间上相互靠近，形成催化所必需的活性中心【胰蛋白酶】，该酶具有催化活性

，在脊椎动物中起消化酶的作用。

在胰腺中，【胰蛋白酶】它是作为胰蛋白酶的前体合成的。

分泌为胰液成分，受肠激酶或胰蛋白酶限制，分解为活化的胰蛋白酶，【胰蛋白酶】是一种能切断多肽链中赖氨酸和精氨酸残基羧基端的内肽酶。

它不仅发挥消化酶的作用，还限制糜蛋白酶、【胰蛋白酶】羧肽酶、磷脂酶等酶前体的分解，发挥积极作用。

它是最特异的蛋白酶，成为确定蛋白质氨基酸排列不可缺少的工具。牛胰蛋白酶有223个氨基酸残基，分子量为。

活性部位的丝氨酸残基是不可缺少的丝氨酸蛋白酶。除脊椎动物外，【胰蛋白酶】它还广泛存在于蚕、紫苑、藤壶和放线菌等生物体内。

此外，与高等动物凝血和炎症有关的凝血酶【胰蛋白酶】、纤溶酶、血管扩张剂等蛋白酶，在化学结构和特异性方面与胰蛋白酶关系密切。

可以认为这些酶是在进化过程中区别于常见的祖先酶。

【胰蛋白酶】糜蛋白酶和弹性蛋白酶在结构和催化机制上也有密切联系【胰蛋白酶】，但特异性完全不同。