抗原是能够刺激身体产生抗体并与之特异性反应的物质。【抗原和抗体的区别】前者是免疫原性的，而后者是免疫反应性的，这统称为抗原性。同时具有两种特性的完全抗原只有免疫反应性，而没有免疫原性的不完全抗原也称为半抗原。只有当半抗原与蛋白质载体结合时，它才具有免疫原性。抗原通常指完整的抗原，主要是蛋白质及其复合物。

构成抗原的条件异源抗原应该是非自身物质，一般是异质物质，但某些同种但不同个体的物质，如血型抗原和组织相容性抗原，有时具有免疫原性。【抗原和抗体的区别】因此，当同种异体组织或器官被移植时，会引起排斥反应。一般来说，它们的物质没有免疫原性，但一些隐藏的成分，如眼球晶体和精子蛋白，是从免疫系统中分离出来的。一旦它们因外伤或感染而进入血流，它们就能与免疫活性细胞接触并成为自身抗原。此外，由于烧伤、感染、药物和辐射，它的蛋白质结构发生变化，并且它还可以成为自己的抗原。

具有免疫原性的物质的分子量通常大于10 000。【抗原和抗体的区别】一般来说，分子量小于5 000的抗原免疫原性较弱，而分子量小于1 000的抗原是半抗原，它们没有免疫原性，只有与蛋白质结合后才具有免疫原性。

复杂的分子结构、分子结构和空间构象具有很强的抗原性。【抗原和抗体的区别】含苯环和杂环芳香氨基酸的蛋白质比含直链氨基酸的蛋白质具有更强的抗原性。一些天然蛋白质，如胰岛素和鱼精蛋白，分子量只有约5 000，但它们的氨基酸复杂多样，因此它们具有良好的免疫原性。

颗粒抗原在物理状态下易于吞咽和加工，是一种很好的抗原。免疫原性弱的可溶性抗原可以通过增大颗粒大小或吸附在大分子颗粒如氢氧化铝上(由于分子聚集)来显著增加其免疫原性。

【抗原和抗体的区别】区分抗原和抗体口诀

图1抗体表位与抗原结合点的互补关系；2.抗体(VL病毒)；3.抗体的抗原结合点；4.抗原决定簇

抗原决定簇抗原的特异性取决于其分子表面具有三维构型的化学基团，称为抗原决定簇，通常由5 ~ 7个氨基酸残基或单糖残基组成。一个蛋白质分子可以有许多不同的抗原决定簇。【抗原和抗体的区别】据估计，每5 000个分子量有一个决定簇，其余的是载体。半抗原通常只有一个决定簇，完整的抗原可视为半抗原和载体的复合物(图1)。

天然抗原

细菌抗原细菌具有复杂的抗原组成，一般可分为三种类型：细菌抗原(O抗原)、鞭毛抗原(H抗原)和荚膜抗原(K抗原)。【抗原和抗体的区别】一些细菌的菌毛也被称为钾抗原(图2)。每一种细菌都是由不同的抗原成分组成的复合体，每一种都有自己的特异性。因此，它可以用来区分不同的物种，同一种细菌可以分为不同的血清型。细菌的外毒素也是一种很好的天然抗原。

图2细菌的结构和重要抗原的位置

1.细胞膜；2.核糖核蛋白；3.细胞血清酶等。4.细丝(一些钾抗原)；5.胶囊(K抗原)；6.细胞壁(O抗原)；7.鞭毛抗原

病毒抗原各种病毒都有自己的抗原结构，包膜病毒的抗原特异性主要由包膜上的纤维突起决定，如流感病毒包膜上的血凝素(H)和神经氨酸酶(N)，这是流感病毒亚型分类的基础。包膜病毒主要由衣壳蛋白组成，是病毒分类和鉴定的重要依据。

原虫、蠕虫及其卵的寄生虫抗原都有独特的抗原组成，但它们的免疫原性普遍较弱，特异性不高，且有许多交叉反应，但不同的物种往往通过血清学试验进行鉴定。

动植物抗原动植物中的所有成分都具有良好的抗原性，一些动物药物如虎骨、阿胶、熊胆等都具有特异性的抗原性，可以很容易地用血清学方法进行鉴定。

植物蛋白也有其自身的抗原特性，血清学方法也可用于物种鉴定。通过杂交、嫁接或生物技术培育的杂种可用血清学方法鉴定。

酶是具有良好抗原性的蛋白质。在酶学研究中，抗酶抗体可用于确定天然产物中微量酶的存在，免疫亲和层析也可用于纯化酶产物。

激素大分子多肽激素是良好的天然抗原。分子量小于5 000的肽激素和类固醇激素需要与蛋白质载体连接，【抗原和抗体的区别】以制造人工复合抗原，刺激动物产生抗体。自1959年贝尔松和亚洛建立激素放射免疫分析技术以来，已有近60种激素建立了免疫分析技术，为生命科学进入分子水平提供了重要手段。

植物激素都是小分子半抗原。自1983年魏勒和曾克将放射免疫分析和环境影响评价引入植物学以来，植物激素免疫分析技术也发展迅速。它已广泛应用于植物生理生化、生态学、遗传、育种、组织培养和快速繁殖。

人工抗原

合成抗原已知的氨基酸通过化学方法以一定的顺序聚合成大分子多肽，使它们具有抗原性。在早期，该抗原主要用于研究免疫原性的分子基础，如抗原决定簇的组成和结构，决定簇的大小，以及分子结构与免疫原性的关系。【抗原和抗体的区别】目前，利用合成的保护性肽片段，将其连接到蛋白载体上，制备了合成肽疫苗，前景乐观。

结合抗原将无免疫原性的简单化合物(半抗原)连接到蛋白质载体上，使其成为具有良好免疫原性的半抗原载体复合物，可用于制备抗半抗原抗体。自20世纪70年代以来，由于连接技术的发展，几乎任何具有生物活性的小分子都可以制成结合抗原和特异性抗体。并用于建立放射免疫分析或环境影响评价技术。目前，已有300多种此类物质建立了免疫分析技术。

免疫球蛋白是一种抗体，能与抗原特异性结合。抗体有特殊的性质，即特异性。【抗原和抗体的区别】抗体是由刺激机体免疫系统的相应抗原产生的免疫球蛋白，因此抗体具有很高的特异性，只能与相应的抗原反应。抗体的特异性是由于其特定的决定簇与化学结构中的抗原决定簇相对应，它们可以相互识别并特异性结合。抗原抗体反应的特异性具有重要的理论和实践意义。可用于特定蛋白质的鉴定、分离、纯化和分析(如放射免疫测定、酶联免疫吸附测定)、肿瘤的早期诊断(用甲胎蛋白诊断肝癌)、某些疾病的预防和治疗(卡介苗、牛痘、白喉类毒素)等。然而，蛋白质的抗原性有时会带来严重的危害。例如，外源蛋白会产生病理性免疫反应，甚至危及生命。因此，对于某些在生产过程中会引入外源蛋白的药物，如注射用生化药物、中草药制剂、抗生素等，其主要质量标准之一是过敏试验应符合要求，以确保药物的安全性。抗体是特异性结合抗原的免疫球蛋白糖蛋白，大多数在电泳过程中作为球蛋白移动。所有免疫球蛋白的共同结构是由两条轻(L)多肽链和两条重(H)多肽链组成，如图所示排列。已经鉴定出五种人类免疫球蛋白，它们是IgG、IgA、IgM、IgD和IgE。这种差异存在于由分别称为、、、和的H链组成的H链中。L链只有和型，它们通过二硫键与重链结合。氢键也通过两个硫-硫键相互结合。免疫球蛋白的结构和功能知识主要是通过对IgG的研究获得的。木瓜蛋白酶(蛋白水解酶)在铰链区将IgG分子分解成三个片段，其中两个片段相似，都与抗原结合(片段抗原结合，Fab])，并含有两条轻链和一条由S-S桥连接的邻近的H链。第三个片段是Fc片段，因为它不与抗原结合，可以快速结晶。细胞结合、补体结合和穿过胎盘的位点在这里都是分段的。约1/3的IgG分子是Fc片段，约2/3是Fab片段。【抗原和抗体的区别】在l链和h链的羧基端有一个氨基酸序列相同的恒定区或c区(CL或CH)，在氨基端有一个氨基酸序列不同的可变区或v区(分别为VL或VH)。CH片段由三个大致相等的细胞组成，即CH1、CH2和CH3。CH1与其他CH2的区别在于铰链区域。链内二硫键存在于IgG分子的V区和C区。糖与CH2区结合，补体也与CH2区结合。V区某些部分的氨基酸序列差异很大，称为高变区。VL段有三个高变区，甚高频段有四个高变区。两个相邻高变区之间的残基是“支架”残基。VH和VL区含有抗原结合槽，位于抗体分子的Fab部分。VH和VL区的折叠也使得高变区彼此非常接近，形成具有表位的互补结构。支架残基的功能是在高变区保持抗原结合位点的适当排列。正是由于高变区的改变，形成了许多特异性抗原结合位点，可以满足不同抗原决定簇的需要。IgG是人血清中的主要免疫球蛋白。抗原激发后产生的主要抗体类型是这种单体。虽然胎儿不产生IgG，但它可以迅速通过胎盘，因此可以在胎儿和新生儿血清中检测到母体IgG。根据重链的不同，IgG可分为四个亚类：1、2、3和4。一些抗原刺激抗体反应，这四种亚型可以说是相同的，但一些反原则主要基于其中一种亚型。作用于糖类的抗体通常是IgG2。抗脱氧核糖核酸抗体主要是IgG1和IgG3。在各亚类中，IgG3的合成率最低，分解率最高，血清半衰期最短。IgG的生物学和物理特性如表1和表2所示。

表1人IgG  4亚类的特征

表2五种人抗体的特征IgA既有单体又有二聚体。它是分泌的主要免疫球蛋白，以二聚体形式存在，由多肽链(J链)和二硫键相互连接。此外，分泌物(唾液、眼泪和肠液中的二聚体)还含有一种多肽链，称为分泌成分或分泌片段。SC似乎可以保护二聚体IgA不被胃肠蛋白水解酶消化。它由局部浆液分泌上皮细胞产生并位于这些细胞的表面膜上，这使人们认为SC可能是二聚体IgA的受体。当它们经过这些细胞或细胞之间时，干细胞片增加。据信，分子的能量可以通过内吞作用(与内吞作用相反)穿过粘膜上皮，这是由于这一点。因此，分泌性IgA的产生可以被认为是不寻常的，因为它是两种不同类型细胞(分泌抗体的浆细胞和浆膜上皮细胞)的协同产物。根据重链的不同，IgA可分为两个亚类：IgA1和IgA2。后者根据其遗传标记可分为两个亚种A2m(1)和A2m(2)。IgM是最大的免疫球蛋白(分子量890，000)，它是由五个相同的亚单位组成的五聚体，每个亚单位有两条K或轻链和两条重链。【抗原和抗体的区别】此外，IgM也有一个类似于二聚体IgA的J链，这使得分子结合更加安全。IgM对于红细胞和细菌的补体结合、凝集和灭菌是有效的，并且比IgM更有效。单体IgM存在于B细胞表面，被认为是抗原受体。在给予第一剂抗原后，经过一段时间的初始延迟后，第一抗体出现是IgM，其通常在第7天达到峰值。但此时也能检测到IgG抗体，通常在10 ~ 14天内达到最高滴度。在IgG滴度升高的过程中，IgM滴度开始下降，初始抗原给药4 ~ 5周后难以检测。在第二反应(回忆反应或增强反应)中，抗体滴度呈指数增长，但抗体反应明显较强，持续时间较长。IgM滴度与一次反应相同，或略有增加。产生IgM的细胞记忆功能差，抗原刺激两次后没有典型的记忆反应。因此，IgM的存在有助于确定它是否是一种新的感染。有证据表明，带有IgG或IgA的淋巴细胞是由带有IgM或IgM/IgD的淋巴细胞前体发展而来的。IgD是由两条重链和两条或轻链组成的单体。【抗原和抗体的区别】在血清免疫球蛋白中，含量很小，合成率不到IgD的1/100。IgD分解率也很高，血浆半衰期只有3天。IgD不结合补体，也不会使皮肤过敏。IgD存在于大多数脐带和成人B细胞的表面。有人认为IgD可能是一种早期抗原细胞受体。IgE是由两条重链和两条或轻链组成的大分子单体。在各种免疫球蛋白中，血清含量最低时，血浆半衰期最短，合成率最低，分解率最快。IgE在速发型超敏反应中起主要作用。它与肥大细胞的受体和具有Fc部分的基本细胞紧密结合。然后抗原(过敏原)与相邻的两个IgE分子相互作用，形成抗原桥。由此引起的局部膜变化促进了介质(组胺、慢反应物质、酸性细胞趋化因子)的释放，从而触发了速发型超敏反应。特应性患者过敏原特异性IgE水平升高。IgE被认为对寄生虫有保护作用，但是没有确切的数据证明这一点。免疫球蛋白本身具有抗原性，这可以通过将它们注射到不同物种的动物或相同物种但具有不同遗传背景的动物中来证明。除了独特型(物种特异性)决定簇外，从免疫球蛋白中发现了三种不同类型的抗原决定簇，它们是同型、异型和独特型抗原决定簇。